1. Definition:
- Makromoleküle
- Bestandteile: Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff
- Grundbausteinen aller Zellen
- verleihen der Zelle nicht nur Struktur
- molekulare "Maschinen"(Stofftransport, Ionen pumpen, Signalstoffe erkennen)
- "Protein" 1838 (Jöns Jakob Berzelius) ("ich nehme den ersten Platz ein", protos, "erstes", "wichtigstes") unterstreicht Bedeutung für das Leben
2. Vorkommen:
- überall im Körper
- jede Körperzelle im Menschen besteht hauptsächlich
- in allen Organen
- Hauptbestandteil der Muskulatur
- Zellwände für Durchlässigkeit
3. Bausteine:
- proteinaufbauende Aminosäuren
- Bindung: Peptidbindungen AS zu Ketten verbunden
- Menschen - 21 verschiedene Aminosäuren
- Länge: n 2 bis 100 Aminosäuren = Peptide; als 100 = Proteinen
- gigantische Kombinationsmöglichkeiten
- 10 essentiell (Körper nicht selbst herstellen) Nahrung aufgenommen
- Mitte: Kohlenstoffatom (C)
- vier unterschiedliche Gruppen angegliedert:
. eine NH2-Gruppe (Aminogruppe)
. COOH-Gruppe (Carboxylgruppe)
. ein Wasserstoffatom (H)
. Rest (R)
4. Eigenschaften:
- gut wasserlöslich
- relativ hohe Schmelz- und Siedetemperaturen
- spiralförmig aufgerollt (Proteine)
- Makromolekül
5. Nachweis:
a) Biuret-Reaktion
- 1cm³ der Substanz mit 5ml 3%iger Natronlauge vesetzen
- Umschütteln, vermischen
- 7 Tropfen Fehlings Reagenz I (7%ige Kupfersulfatlösung) - schütteln
- Violett- Färbung
b) Xanthoprotein-Reaktion
- 1cm³ der Substanz im Reagenzglas mit 2ml Salpetersäure (24%ig) versetzen -> erhitzen gelbliche Färbung
6. Bedeutung für den Organismus:
Strukturproteine
- Bestimmung des Zellaufbaus
- Bestimmung der Beschaffenheit n Geweben (Haarstruktur)
Enzyme
- Ermöglichung und Beschleunigung chemische Reaktionen
Ionenkanäle
- Regulierung der Ionenkonzentration in Zelle
- Sorgen für Erregbarkeit n Nerven und Muskeln
In Muskeln - Kontraktion der Muskeln, damit für Bewegung
Transportproteine - Transport körperwichtiger Substanzen
(1) z.B. Hämoglobin, im Blut für Sauerstofftransport zuständig
(2) Transferrin, transportiert Eisen in unserem Blut
kleinere Proteine (=als Hormone)
- Steuerung n Vorgängen im Körper
Antikörper
- Infektionsabwehr
erblichen Krankheiten - Mutationen in einem Gen -> Fehler im Aufbau des Proteins -> Fehler in Proteinaktivität / Wegfall eines Protein
Stütz- und Gerüsteiweiß - Kollagen, Elastin, Keratin für Haut, Haare und Nägel.
Reservesubstanz - Energiegewinnung bei Hunger
7. Räumlicher Aufbau:
- Bedeutung: wichtig für Wirkungsweise
4 Ebenen:
Ebene Bedeutung
Primärstruktur - Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette
- VEREINFACHT: jede Perle stellt eine Aminosäure dar: AS1 - AS2 - AS3 - AS4 - AS1 - AS1 - AS3 - usw
- stellt Aminosäurensequenz, nicht räumlichen Aufbau dar
Sekundärstruktur
- = räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins
Tertiärstruktur
- n Kräften+ Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt
- Bindungskräfte: Disulfidbrücken, Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe, ionische, Van-der-Waals-Wechselwirkungen weitere Faltung
Quartärstruktur
- = Proteinkomplex
- Zusammenlagerung n unterschiedlichen Proteinen
- Bindungen: Wasserstoffbrücken, Salzbrücken
Begriffe:
Ion
- elektrisch geladenes Teilchen
- aus mindestens einem Proton und mehreren Neutronen und Elektronen
Muskelkontraktion
- Muskelfibrillen In Muskelfaser
- Muskelkontraktion Zusammenziehen der Fibrillen Bewegung
8. Quellen:
. http://de.wikipedia.org/wiki/Eiwei%C3%9Fe
. http://www.medizinfo.de/ernaehrung/eiweiss.htm
. www.seilnacht.com/referate/ernaeh.gif&imgrefurl=http://www.seilnacht.com/referate/ernaehr.htm
